Аспатил цистеин ба серин протеазуудын гол ялгаа нь тэдний үйл ажиллагааны бүлгүүд бөгөөд тэдгээр нь катализаторын үлдэгдэл болдог. Аспартил протеазын катализаторын үлдэгдлийн үүрэг гүйцэтгэдэг функциональ бүлэг нь карбоксилын хүчлийн бүлэг байдаг бол цистеин протеазад тиол эсвэл сульфгидрил бүлэг нь катализаторын үлдэгдэлд, серин протеазад гидроксил бүлэг эсвэл спирт үйлчилдэг. катализаторын үлдэгдэл дэх функциональ бүлгийн хувьд.
Протеазууд нь уургийг жижиг полипептид эсвэл амин хүчлүүд болгон задалдаг протеолизийг идэвхжүүлдэг фермент юм. Энэ үйл явц нь уураг дахь пептидийн холбоог гидролизийн процессоор задлах замаар явагддаг. Протеазууд нь залгисан уургийн задрал, уургийн катаболизм, эсийн дохиолол зэрэг биологийн олон үйл ажиллагаанд оролцдог. Протеазууд нь амьдралын бүх хэлбэрт байдаг. Аспартил, цистеин, серин нь амьд организмд гол үүрэг гүйцэтгэдэг гурван чухал протеаз юм.
Аспатил протеазууд гэж юу вэ?
Аспартил протеазууд нь уураг задалдаг ферментийн нэг төрөл юм. Идэвхтэй хэсэгт өндөр хадгалагдсан хоёр аспартат байдаг бөгөөд хүчиллэг рН-д хамгийн сайн идэвхтэй байдаг. Эдгээр протеазууд нь гидрофобик үлдэгдэл, мөн бета-метилен бүлэг бүхий дипептидийн холбоог тасалдаг. Аспартил протеазын катализаторын механизм нь хүчил-суурь механизм юм. Энэ нь хоёр аспартатын үлдэгдэлтэй усны молекулын зохицуулалтыг хамарна. Нэг аспартат нь протоныг зайлуулж усны молекулыг идэвхжүүлдэг. Энэ нь ус нь субстратын карбонил нүүрстөрөгч дээр нуклеофилийн дайралт хийх боломжийг олгодог. Үүний үр дүнд энэ нь хоёр дахь аспартатын үлдэгдэлтэй устөрөгчийн холбоогоор тогтворжсон тетраэдр оксианионы завсрын бүтээгдэхүүнийг үүсгэдэг. Энэ завсрын бүтээгдэхүүний дахин зохион байгуулалт нь пептидийг хоёр пептидийн бүтээгдэхүүн болгон хуваах үүрэгтэй.
Зураг 01: Аспартил протеаз
Аспатик протеазын таван дээд бүлэг байдаг: Клан AA нь гэр бүл, AC нь дохионы пептидаза II гэр бүл, Клан AD нь пресенилины гэр бүл, Клан AE нь GPR эндопептидазын гэр бүл, болон Clan AF нь олон төрлийн гэр бүл юм.
Цистеины протеаз гэж юу вэ?
Цистеины протеазууд нь уургийг задалдаг гидролазын ферментийн бүлэг юм. Эдгээр нь каталитик гурвал эсвэл диад дахь нуклеофилик цистеины тиолыг агуулсан каталитик механизмыг харуулж байна. Цистеины протеазын каталитик механизмын эхний алхам бол протонаци юм. Тиолын бүлэг нь үндсэн хажуугийн гинжин хэлхээтэй гистидин зэрэг зэргэлдээх амин хүчлийн нөлөөгөөр ферментийн идэвхтэй хэсэгт хуваагдана. Дараагийн алхам бол субстрат дээр цистеины протонжуулсан анион хүхрийн нуклеофилийн халдлага юм. Энд субстратын хэлтэрхий нь аминыг ялгаруулж, протеаз дахь гистидиний үлдэгдэл нь протонжуулсан хэлбэрээ сэргээдэг. Үүний үр дүнд субстратын тиоэфирийн завсрын бодис үүсч, шинэ карбоксины төгсгөлийг цистеины тиолтой холбодог. Тиоэфирийн холбоо нь гидролиз болж үлдсэн субстратын фрагмент дээр карбоксилын хүчлийн хэсгийг үүсгэдэг.
Зураг 02: Цистеины протеаз
Цистеины протеазууд нь физиологи, хөгжилд олон үүрэг гүйцэтгэдэг. Ургамлын хувьд тэдгээр нь хадгалалтын уургийн өсөлт, хөгжил, хуримтлал, хөдөлгөөнд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Хүний хувьд эдгээр нь хөгшрөлт, апоптоз, дархлааны хариу урвал, прогормоны боловсруулалт, эсээс гадуурх матрицыг конус хөгжүүлэхэд чухал үүрэгтэй.
Сэрин протеазууд гэж юу вэ?
Сэрин протеазууд нь уураг дахь пептидийн холбоог тасалдаг уураг задлагч ферментийн бүлэг юм. Серин нь ферментийн идэвхтэй хэсэгт нуклеофилийн амин хүчлийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Эдгээр нь эукариот ба прокариотуудад хоёуланд нь байдаг. Серин протеазууд нь ихэвчлэн идэвхтэй катализаторын талбайд нийлдэг хоёр бета-баррель домайнаас бүрдэх өвөрмөц бүтцээр өөр өөр ангилалд хуваагддаг ба тэдгээрийн субстратын өвөрмөц чанарт үндэслэнэ. Эдгээр нь трипсин, химотрипсин, тромбин, эластаза, субтилизинтэй төстэй.
Зураг 03: Серин протеаз
Трипсинтэй төстэй протеазууд нь лизин эсвэл аргинин зэрэг эерэг цэнэгтэй амин хүчлийн дараа пептидийн холбоог салгадаг. Эдгээр нь аспарагины хүчил эсвэл глютамины хүчил зэрэг сөрөг цэнэгтэй үлдэгдэлтэй холбоотой байдаг. Химотрипсинтэй төстэй протеазууд нь илүү гидрофобик шинж чанартай байдаг. Тэдний өвөрмөц чанар нь тирозин, триптофан, фенилаланин зэрэг их хэмжээний гидрофобик үлдэгдэлд оршдог. Тромбин төст протеазууд нь эдийг идэвхжүүлдэг плазминоген болох тромбин ба плазминыг агуулдаг. Эдгээр нь цусны бүлэгнэлт, хоол боловсруулахад тусалдаг, мөн мэдрэлийн дегенератив эмгэгийн эмгэг физиологид тусалдаг. Эластазтай төстэй протеазууд нь аланин, глицин, валин зэрэг үлдэгдлийг илүүд үздэг. Субтилизинтэй төстэй протеазууд нь прокариотуудад серин агуулдаг. Энэ нь нуклеофилик серин үүсгэхийн тулд каталитик гурвалыг ашигладаг катализаторын механизмыг хуваалцдаг. Серин протеазын үйл ажиллагааг зохицуулахын тулд протеазын анхны идэвхжүүлэлт, дарангуйлагчийн шүүрлийг шаарддаг.
Аспартилцистеин ба серин протеазуудын хооронд ямар төстэй зүйл байдаг вэ?
- Аспартил, цистеин, серин протеазууд нь пептидийн холбоог таслах замаар уургийн задралыг хурдасгадаг.
- Идэвхтэй талбайн үлдэгдэл нь пептидийн холбоонд халдаж, түүнийг таслахад хүргэдэг механизм нь төстэй.
- Бүгд нь нуклеофилийг агуулдаг.
- Тэд бүгд уураг юм.
Аспатил цистеин ба серин протеазуудын хооронд ямар ялгаа байдаг вэ?
Аспатил цистеин ба серин протеазын гол ялгаа нь тэдгээрийн катализаторын үлдэгдэл үүрэг гүйцэтгэдэг функциональ бүлгээс хамаардаг. Аспартил протеазын хувьд карбоксилын хүчлийн бүлэг функциональ бүлгийн үүрэг гүйцэтгэдэг бол цистеин протеазын хувьд тиол эсвэл сульфгидрил бүлэг, серин протеазын хувьд гидроксил бүлэг эсвэл спирт нь функциональ бүлгийн үүрэг гүйцэтгэдэг.
Аспартил протеазууд нь аспартатын идэвхтэй хэсэгтэй байдаг бол цистеин протеазууд нь цистеины идэвхтэй хэсэгтэй байдаг. Серин протеазын идэвхтэй хэсгийн үлдэгдэл нь гидроксил бүлэг юм. Тиймээс энэ нь аспартил цистеин ба серин протеазуудын өөр нэг ялгаа юм. Серин ба цистеины протеазуудаас ялгаатай нь аспартил протеазууд нь задрах явцад ковалент завсрын бодис үүсгэдэггүй. Тиймээс аспартил протеазын хувьд протеолиз нь нэг үе шатанд явагддаг.
Доорх инфографик нь аспартил цистеин ба серин протеазуудын ялгааг зэрэгцүүлэн харьцуулах зорилгоор хүснэгт хэлбэрээр үзүүлэв.
Хураангуй – Аспартил цистеин ба серин протеазууд
Протеазууд нь уургийн задралыг жижиг полипептид эсвэл амин хүчлүүд болгон задалдаг фермент юм. Аспартил цистеин ба серин протеазын гол ялгаа нь тэдний катализаторын үлдэгдэл болж үйлчилдэг функциональ бүлэг юм. Карбоксилын хүчлийн бүлэг нь аспартил протеазын функциональ бүлгийн үүрэг гүйцэтгэдэг бол тиол эсвэл сульфгидрил бүлэг нь цистеин протеазын функциональ бүлгийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Гидроксил бүлэг эсвэл спирт нь серин протеазын функциональ бүлгийн үүрэг гүйцэтгэдэг.
