Лаза ба трансферазын гол ялгаа нь тэдний үндсэн үүрэг юм. Лиазууд нь молекулуудын хоорондын холбоог таслах замаар тэдгээрийн задрал, задралыг хурдасгадаг ферментүүд юм. Үүний зэрэгцээ трансфераза нь функциональ бүлгийг нэг молекулаас нөгөө молекул руу шилжүүлэхэд катализатор хийдэг ферментүүд юм.
Ферментүүд нь биохимийн урвалын биокатализатор юм. Эдгээр нь уураг бөгөөд тэдгээр нь урвалын идэвхжүүлэх энергийг бууруулж биохимийн урвалыг хурдасгадаг. Тиймээс тэдгээрийг хэрэглэхгүйгээр урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг. Тэд биохимийн урвалыг дахин дахин хурдасгаж чаддаг. Ферментийн катализаторын урвал дээр үндэслэн зургаан бүлэг фермент байдаг. Эдгээр нь трансфераза, лигаза, оксидоредуктаза, изомераза, гидролаза, лиаза юм. Эдгээрээс лиаза нь молекулуудын задралыг хурдасгадаг бол трансфераза нь молекулуудын хооронд бүлгүүдийн шилжилтийг хурдасгадаг.
Лиас гэж юу вэ?
Лазууд нь молекулуудын задрал, задралыг хурдасгадаг фермент юм. Ферментүүд нь молекулуудын хоорондын холбоог таслахын тулд ус эсвэл исэлдэлтийн урвалыг ашигладаг. Лиаза нь ихэвчлэн молекулуудын хооронд C-C, C-N, C-O холбоог тасалдаг. Ихэнхдээ энэ нь молекулуудын хооронд давхар холбоо үүсэхэд хүргэдэг. Мөн цагираган бүтэц үүсэхэд хүргэдэг. Лиазууд нь бүтээгдэхүүнд ус нэмдэггүй учраас гидролазаас ялгаатай. Нийтлэг лиаза нь декарбоксилаза, альдолаза, дегидратаза гэх мэт орно.
Лазаар катализатор хийдэг биохимийн урвалын жишээг доор үзүүлэв.
ATP → cAMP + PPi
Зураг 01: Лиазаар катализлагдсан урвал
Трансфераза гэж юу вэ?
Трансфераза нь функциональ бүлгийг нэг молекулаас нөгөө молекул руу шилжүүлэхэд оролцдог фермент юм. Тиймээс трансфераза нь донор молекулаас хүлээн авагч молекул руу бүлгийг шилжүүлэхэд тусалдаг. Киназ бол трансферазын хамгийн сайн жишээ юм. Тэд фосфатын бүлгийг ATP-ээс бусад молекул руу шилжүүлэхэд катализатор хийдэг. Трансферазагаар дамждаг функциональ бүлгүүдэд метил, гликозил, альдегид, кетон, алкил эсвэл арил, спирт, карбоксил гэх мэт орно. Функциональ бүлэгт тулгуурлан трансферазын дэд ангиуд байдаг.
Зураг 02: Трансферазаар урвалын катализатор
Коэнзим А (КоА) трансфераза, пептидилтрансфераза, уридилтрансфераза, катехол-О-метилтрансфераза, метиламин-глутамат N-метилтрансфераза, нуклеотидилтрансфераза, ацилтрансфераза, гликозилтрансфераза, гексосилтрансфераза, пенссилтрансфераза зэрэг хэд хэдэн жишээг дурдав.
Ляз болон Трансферазын хооронд ямар төстэй зүйл байдаг вэ?
- Лаза ба трансфераза нь ферментийн зургаан гол бүлгийн хоёр нь юм.
- Тэд биохимийн урвалыг хурдасгаж, идэвхжүүлэх энергийг бууруулж урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг.
- Эдгээр нь амин хүчлийн дарааллаар хийгдсэн. Иймээс тэдгээр нь уураг бөгөөд өөрийн субстраттай холбогдох идэвхтэй газартай.
- Тэд амьд организмын биохимийн олон чухал замд оролцдог.
- Үнэндээ эдгээр нь амьдралын чухал үйл явцын салшгүй хэсэг юм.
Ляз болон Трансфераза хоёрын ялгаа юу вэ?
Лиаза нь гидролиз, исэлдэлтээс өөр аргаар химийн янз бүрийн холбоог таслах процессыг хурдасгадаг фермент юм. Үүний зэрэгцээ трансфераза нь функциональ бүлгийг донороос хүлээн авагч руу шилжүүлэх процессыг идэвхжүүлдэг фермент юм. Тиймээс энэ бол лиаза ба трансферазын хоорондох гол ялгаа юм. Декарбоксилаза, альдолаза, дегидратаза гэх мэт нь лиазын хэд хэдэн жишээ юм. Мөн коэнзим А (КоА) трансфераза, пептидил трансфераза, уридил трансфераза, катехол-О-метилтрансфераза, метиламин-глутамат N-метилтрансфераза, нуклеотидилтрансфераза, ацилтрансфераза, гликозилтрансфераза, гексосилтрансфераза, пентозилтрансфераза зэрэг нь олон тооны жишээнүүд юм.
Доорх инфографик нь лиаза ба трансферазын ялгааг нэгтгэн харуулав.
Хураангуй – Лиас ба Трансфераза
Лиазууд нь гидролиз, исэлдэлтээс бусад аргаар химийн янз бүрийн холбоог таслах хурдасгадаг. Тиймээс лиаза нь химийн холбоог тасалж, С молекулуудын хооронд давхар холбоо үүсгэж, цагирагийн бүтцийг бий болгосноор молекулуудын задралыг дэмждэг. Үүний зэрэгцээ трансфераза нь функциональ бүлгүүдийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлэх хурдасгадаг. Тиймээс энэ нь лиаза ба трансфераза хоёрын гол ялгаа юм. Лиаза ба трансфераза хоёулаа амьдралд тохиолддог олон чухал биохимийн урвалын салшгүй хэсэг болох ферментийн хоёр чухал бүлэг юм.
