Голофермент ба апоэнзим хоёрын ялгаа

Агуулгын хүснэгт:

Голофермент ба апоэнзим хоёрын ялгаа
Голофермент ба апоэнзим хоёрын ялгаа

Видео: Голофермент ба апоэнзим хоёрын ялгаа

Видео: Голофермент ба апоэнзим хоёрын ялгаа
Видео: ЗАМОРОЗЬТЕ КОСТИ И ВАРИТЕ 6 ЧАСОВ! Рецепт который изменит вашу жизнь! 2024, Арваннэгдүгээр
Anonim

Үндсэн ялгаа – Голофермент ба апоэнзим

Ферментүүд нь бие махбод дахь химийн урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг биологийн катализатор юм. Эдгээр нь амин хүчлийн дарааллаас бүрддэг уураг юм. Ферментүүд нь хэрэглэхгүйгээр химийн урвалд оролцдог. Эдгээр нь субстрат болон химийн урвалын онцлог шинж чанартай байдаг. Ферментийн үйл ажиллагааг янз бүрийн уураггүй жижиг молекулууд дэмждэг. Тэдгээрийг кофактор гэж нэрлэдэг. Тэд ферментийн катализаторын үйл ажиллагаанд тусалдаг. Эдгээр кофакторууд нь металлын ион эсвэл кофермент байж болно; Тэд мөн органик бус эсвэл органик молекулууд байж болно. Олон ферментүүд идэвхтэй болж, катализаторын үйл ажиллагааг эхлүүлэхийн тулд кофакторыг шаарддаг. Кофактортой холбогдоход үндэслэн ферментүүд нь апоэнзим ба холоэнзим гэсэн хоёр хэлбэртэй байдаг. Холофермент ба апоэнзим хоёрын гол ялгаа нь апоэнзим нь ферментийн уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг бөгөөд идэвхгүй, кофактортой холбогддоггүй, харин голофермент нь ферментийн уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг бөгөөд ферментийн идэвхтэй хэлбэрийг үүсгэдэг холбоотой кофактор юм.

Холоэнзим гэж юу вэ?

Ферментүүд нь эсийн биохимийн урвалыг хурдасгадаг уураг юм. Ихэнх ферментүүд катализаторын үйл ажиллагааг эхлүүлэхийн тулд уургийн бус жижиг молекулыг шаарддаг. Эдгээр молекулуудыг кофактор гэж нэрлэдэг. Кофакторууд нь ихэвчлэн органик бус эсвэл органик молекулууд юм. Кофакторыг металлын ион ба кофермент гэж хоёр үндсэн төрөлд хуваадаг. Кофакторыг холбох нь ферментийг идэвхжүүлж, химийн урвалыг эхлүүлэхэд зайлшгүй шаардлагатай. Ферментийн уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг нь кофактортой холбогдох үед бүрэн молекулыг голоэнзим гэж нэрлэдэг. Холоэнзим нь каталитик идэвхтэй байдаг. Тиймээс энэ нь субстратуудтай идэвхтэй холбогдож, урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг. Коэнзим нь ферментүүдтэй сул холбогддог бол хиймэл бүлэг нь апоэнзимтэй нягт холбогддог. Зарим кофакторууд нь ферментийн идэвхтэй хэсэгт холбогддог. Холболт нь ферментийн хэлбэрийг өөрчилж, ферментийн идэвхтэй газартай субстратын холболтыг сайжруулдаг.

ДНХ полимераз ба РНХ полимераз хоёр холофермент юм. ДНХ полимераза нь идэвхжиж, ДНХ полимержилтыг эхлүүлэхийн тулд магнийн ионуудыг шаарддаг. РНХ полимеразад катализаторын үйл ажиллагаанд сигма хүчин зүйл хэрэгтэй.

Апоэнзим гэж юу вэ?

Апоэнзим нь кофактортой холбогдохоос өмнөх фермент юм. Өөрөөр хэлбэл, апофермент нь ферментийн кофакторгүй уургийн хэсэг юм. Апоэнзим нь катализаторын идэвхгүй, бүрэн бус байдаг. Коэнзимтэй нийлснээр идэвхтэй ферментийн системийг бүрдүүлж, субстратын хувьд энэ системийн өвөрмөц байдлыг тодорхойлдог. Холоэнзим үүсгэхийн тулд апоэнзимтэй холбогддог олон кофакторууд байдаг. Энгийн коэнзим нь NAD+, FAD, коэнзим А, В витамин, витамин С. Апоферменттэй холбогддог энгийн металлын ионууд нь төмөр, зэс, кальци, цайр, магни гэх мэт. Кофакторууд нь апоферменттэй нягт эсвэл сул холбогдож, апоферментийг голофермент болгон хувиргадаг. Кофакторыг голоферментээс салгасны дараа дахин идэвхгүй, бүрэн бус апоэнзим болж хувирдаг.

Апоферментийн идэвхтэй хэсэгт кофактор байх нь чухал бөгөөд учир нь тэдгээр нь ферментийн уургийн хэсэг нь урвалыг хурдасгах чадваргүй бүлгүүд эсвэл хэсгүүдийг бий болгодог.

Гол ялгаа - Холоэнзим ба апоэнзим
Гол ялгаа - Холоэнзим ба апоэнзим

Зураг 01: Апофермент ба Холоэнзим

Голоэнзим ба апоэнзим хоёрын ялгаа нь юу вэ?

Голоэнзим ба Апоэнзим

Голоэнзим нь кофактортой холбогдсон апоферментээс тогтсон идэвхтэй фермент юм. Апофермент нь кофакторгүй уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг юм.
Кофактор
Голоэнзим нь кофактортой холбогддог. Апофермент нь кофакторгүй ферментийн бүрэлдэхүүн хэсэг юм.
Үйл ажиллагаа
Голоэнзим нь катализаторын идэвхтэй. Апофермент нь катализаторын идэвхгүй.
Бүрэн байдал
Голоэнзим дууссан бөгөөд урвалыг эхлүүлэх боломжтой. Апофермент бүрэн бус бөгөөд урвалыг эхлүүлэх боломжгүй.
Жишээ
ДНХ полимераз, РНХ полимераза нь голоэнзимийн жишээ юм. Аспартат транскарбамоилаза нь апоферментийн жишээ юм.

Хураангуй – Холоэнзим ба Апоэнзим

Ферментүүд нь эсийн биологийн катализатор юм. Тэд хариу үйлдэл хийхэд шаардагдах энергийг бууруулдаг. Ферментүүд нь субстратыг бүтээгдэхүүн болгон хувиргах замаар урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг. Тэд урвалд орохгүйгээр урвалыг тусгайлан катализатор болгодог. Ферментүүд нь уургийн молекулуудаас бүрддэг. Ферментийн уургийн хэсгийг апоэнзим гэж нэрлэдэг. Апоэнзим нь идэвхтэй болохын тулд кофактор гэж нэрлэгддэг уураггүй жижиг молекулуудтай холбогддог. Апоферментийг кофактортой холбох үед энэ цогцолборыг голоэнзим гэж нэрлэдэг. Холоэнзим нь химийн урвалыг эхлүүлэхийн тулд каталитик идэвхтэй байдаг. Субстрат нь апоэнзимтэй биш харин холоферменттэй холбогддог. Энэ бол голофермент ба апоэнзим хоёрын ялгаа юм.

Холоэнзим ба Апоэнзимийн PDF хувилбарыг татаж авах

Та энэ нийтлэлийн PDF хувилбарыг татаж аваад офлайн зорилгоор ашиглах боломжтой. Холоэнзим ба апоэнзимийн ялгааг эндээс PDF хувилбараар татаж авна уу.

Зөвлөмж болгож буй: