Эерэг ба сөрөг аллостеризмын гол ялгаа нь уураг дахь эерэг аллостеризм нь лигандын хувьд өндөр, харин уургийн сөрөг аллостеризм нь лигандуудын хамаарал багатай байдагт оршино.
Аллостеризм буюу аллостерийн зан төлөв нь уургийн идэвхтэй цэгээс бусад хэсэгт (ялангуяа ферментүүдэд) зарим молекулууд холбогдож байгаагаас шалтгаалан уургийн идэвхжил өөрчлөгдөж болох үзэгдэл юм. Эерэг аллостеризм нь эффектор молекулыг ферменттэй холбосноор фермент өөрийн тохиргоог идэвхтэй хэлбэрт шилжүүлэхэд хүргэдэг болохыг харуулж байна. Үүний эсрэгээр сөрөг аллостейризм нь эффектор молекулын холболт нь ферментийн тохиргоог идэвхтэй хэлбэрээс идэвхгүй хэлбэр болгон өөрчлөхөд хүргэдэг болохыг харуулж байна.
Эерэг аллостеризм гэж юу вэ?
Эерэг аллостеризм нь уураг (ихэвчлэн фермент) нь эффектор молекултай холбогдон идэвхгүй хэлбэрээс идэвхтэй хэлбэрт шилжихийг хэлнэ. Эффектор молекул нь ферментийн идэвхтэй газраас өөр газартай холбогддог; үүнийг аллостерик сайт гэж нэрлэдэг. Энэ процессыг мөн аллостерик идэвхжүүлэлт гэж нэрлэдэг.
Ийм үр дүнтэй молекулыг холбох нийтлэг жишээ бол хүчилтөрөгчийн молекулыг гемоглобины молекултай холбож, хүчилтөрөгчийг эсэд үр дүнтэй зөөвөрлөхийн тулд гемоглобины молекулыг идэвхжүүлдэг. Тэнд хүчилтөрөгчийн молекул нь гемоглобины молекул дахь гемийн молекулын төмрийн төмөртэй холбогддог. Идэвхтэй хэлбэрийг окси-гемоглобин гэж нэрлэдэг бол идэвхгүй хэлбэрийг дезокси-гемоглобин гэж нэрлэдэг.
Сөрөг аллостеризм гэж юу вэ?
Сөрөг аллостеризм нь эффектор молекулыг холбосноор ферментийн тохиргоо идэвхтэй хэлбэрээс идэвхгүй хэлбэрт шилжихийг хэлнэ. Эффектор молекул нь ферментийн идэвхтэй газраас өөр газартай холбогддог; үүнийг аллостерик сайт гэж нэрлэдэг. Энэ үйл явцыг мөн аллостерик дарангуйлал гэж нэрлэдэг.
Зураг 01: Эерэг ба сөрөг аллостеризм
Сөрөг аллостеризмын үед нэг лигандыг холбосноор субстратыг холбох боломжтой бусад идэвхтэй газруудад ферментийн субстраттай холбогдох хандлагыг бууруулдаг. Үүний нэг жишээ нь 2, 3-BPG-ийг гемоглобины аллостерийн газартай холбосон нь бүх дэд нэгжийн хүчилтөрөгчтэй холбоо тогтоох чадвар буурахад хүргэдэг.
Эерэг ба сөрөг аллостеризмын ялгаа юу вэ?
Эерэг аллостеризмд эффектор молекулыг ферменттэй холбосноор фермент өөрийн тохиргоог идэвхтэй хэлбэрт шилжүүлэхэд хүргэдэг бол сөрөг аллостеризмд эффектор молекулын холболт нь ферментийн тохиргоог идэвхтэй хэлбэрээс өөрчлөхөд хүргэдэг. хэлбэрийг идэвхгүй хэлбэрт шилжүүлнэ. Эерэг ба сөрөг аллостеризмын гол ялгаа нь уураг дахь эерэг аллостеризм нь лигандын хувьд өндөр хамааралтай байдаг бол уургийн сөрөг аллостеризм нь лигандын хувьд бага хамааралтай байдаг. Нэмж дурдахад эерэг аллостеризм нь идэвхжүүлэлтийг агуулдаг бол сөрөг аллостеризм нь дарангуйлдаг. Хүчилтөрөгчийг гемоглобинтой холбох нь эерэг аллостеризмын жишээ бол 2, 3-BPG-ийг гемоглобинтой холбох нь сөрөг аллостеризмын жишээ юм.
Дараах инфографик нь эерэг ба сөрөг аллостеризмын ялгааг хүснэгт хэлбэрээр үзүүлэв.
Хураангуй – Эерэг ба сөрөг аллостеризм
Аллостеризм эсвэл аллостерийн зан төлөвт уургийн идэвхжил нь уургийн идэвхтэй газраас өөр газар (ялангуяа ферментийн хувьд) зарим молекулууд холбогдож байгаагаас хамаарч өөрчлөгдөж болно. Эерэг ба сөрөг аллостеризмын гол ялгаа нь уураг дахь эерэг аллостеризм нь лигандын хувьд өндөр хамааралтай байдаг бол уургийн сөрөг аллостеризм нь лигандын хувьд бага хамааралтай байдаг.
