Гол ялгаа – Трипсин ба химотрипсин
Уургийн боловсруулалт нь амьд организмын ерөнхий хоол боловсруулах үйл явцад маш чухал үйл явц юм. Нарийн төвөгтэй уургууд нь амин хүчлүүдийн мономеруудад шингэж, нарийн гэдсэнд шингэдэг. Уургууд нь организмын үндсэн үйл ажиллагаа, бүтцийн үүргийг гүйцэтгэдэг тул зайлшгүй шаардлагатай. Уургийн боловсруулалт нь трипсин, химотрипсин, пептидаза, протеаз зэрэг уураг задлах ферментийн тусламжтайгаар явагддаг. Трипсин нь уураг задалдаг фермент бөгөөд лизин, аргинин зэрэг үндсэн амин хүчлүүд дэх пептидийн холбоог тасалдаг. Химотрипсин нь уураг задалдаг фермент бөгөөд фенилаланин, триптофан, тирозин зэрэг үнэрт амин хүчлүүд дэх пептидийн холбоог тасалдаг. Трипсин ба химотрипсин хоёрын гол ялгаа нь уураг дахь амин хүчлийн байрлал юм. Трипсин нь үндсэн амин хүчлийн байрлалд задардаг бол химотрипсин нь үнэрт амин хүчлийн байрлалд задардаг.
Трипсин гэж юу вэ?
Трипсин нь серин протеазын гэр бүлд хамаарах 23.3 кДа уураг бөгөөд түүний үндсэн субстрат нь үндсэн амин хүчлүүд юм. Эдгээр үндсэн амин хүчлүүдэд аргинин, лизин орно. Трипсиныг 1876 онд Куне нээсэн. Трипсин нь бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг бөгөөд идэвхгүй хэлбэрээр байдаг бөгөөд энэ нь трипсиноген-зимоген юм. Трипсиний үйл ажиллагааны механизм нь серин протеазын идэвхжилд суурилдаг.
Трипсин нь үндсэн амин хүчлүүдийн С төгсгөлийн төгсгөлд задардаг. Энэ нь гидролизийн урвал бөгөөд нарийн гэдсэнд рН-8.0-д явагддаг. Трипсиногенийг идэвхжүүлэх нь терминалын гексапептидийг зайлуулах замаар явагддаг бөгөөд энэ нь идэвхтэй хэлбэрийг үүсгэдэг; трипсин. Идэвхтэй трипсин нь хоёр үндсэн төрөлтэй; α - трипсин ба β-трипсин. Тэдгээр нь дулааны тогтвортой байдал, бүтцийн хувьд ялгаатай байдаг. Трипсиний идэвхтэй хэсэг нь гистидин (H63), аспарагины хүчил (D107) болон серин (S200) агуулдаг.
Зураг 01: Трипсин
Трипсиний ферментийн үйл ажиллагааг DFP, апротинин, Ag+, бензамидин, EDTA дарангуйлдаг. Трипсиний хэрэглээнд эд эсийг задлах, амьтны эсийн өсгөвөрт трипсинизаци хийх, триптик зураглал хийх, in vitro уураг судлах, хурууны хээ болон эдийн өсгөвөрлөх зэрэг орно.
Химотрипсин гэж юу вэ?
Химотрипсин нь 25.6 кДа молекул жинтэй бөгөөд серин протеазын гэр бүлд хамаарах бөгөөд эндопептидаз юм. Химотрипсин нь идэвхгүй хэлбэрээр байдаг бөгөөд энэ нь химотрипсиноген юм. Химотрипсиныг 1900-аад онд нээсэн. Химотрипсин нь үнэрт амин хүчлүүд дэх пептидийн холбоог гидролиз болгодог. Эдгээр үнэрт субстратуудад тирозин, фенилаланин, триптофан орно. Энэ ферментийн субстратууд нь голчлон L-изомеруудад байдаг бөгөөд амин хүчлүүдийн амид ба эфирт амархан үйлчилдэг. Химотрипсин үйлчилдэг хамгийн оновчтой рН нь 7.8-8.0 байна. Химотрипсин А ба химотрипсин В зэрэг хоёр үндсэн хэлбэр байдаг бөгөөд тэдгээр нь бүтцийн болон протеолитик шинж чанараараа ялимгүй ялгаатай байдаг. Химотрипсиний идэвхтэй хэсэг нь катализаторын гурвалыг агуулдаг бөгөөд гистидин (H57), аспарагины хүчил (D102) болон серин (S195) зэргээс бүрдэнэ.
Зураг 02: Химотрипсин
Химотрипсиныг идэвхжүүлэгчид нь цетилтриметиламмонийн бромид, додецилтриметиламмонийн бромид, гексадецилтриметиламмонийн бромид, тетрабутиламмонийн бромид юм. Химотрипсиний дарангуйлагч нь пептидил альдегид, борын хүчил, кумарины деривативууд юм. Химотрипсин нь пептидийн нийлэгжилт, пептидийн зураглал болон пептидийн хурууны хээг боловсруулахад арилжааны зориулалтаар ашиглагддаг.
Трипсин ба химотрипсин хоёрын ижил төстэй зүйл юу вэ?
- Хоёр фермент нь серин протеаз юм.
- Хоёр фермент нь пептидийн холбоог салгадаг.
- Хоёр фермент нь нарийн гэдсэнд үйлчилдэг.
- Хоёр фермент нь идэвхгүй хэлбэрээр зимоген хэлбэрээр оршдог.
- Хоёр фермент нь идэвхтэй хэсэгтээ гистидин, аспартик хүчил, серин агуулсан каталитик гурвалаас тогтдог.
- Хоёр ферментийг анх илрүүлж, үхэрээс гаргаж авсан.
- Хоёр ферментийг үйлдвэрлэх нь одоогоор рекомбинант ДНХ-ийн техникээр хийгддэг.
- Хоёр фермент хоёулаа оновчтой үндсэн рН дээр ажилладаг.
- Хоёр ферментийг in vitro-д өөр өөр үйлдвэрүүдэд ашигладаг.
Трипсин ба химотрипсин хоёрын ялгаа юу вэ?
Трипсин ба химотрипсин |
|
| Трипсин нь уураг задалдаг фермент бөгөөд лизин, аргинин зэрэг үндсэн амин хүчлүүд дэх пептидийн холбоог тасалдаг. | Химотрипсин нь мөн уураг задалдаг фермент нь фенилаланин, триптофан, тирозин зэрэг үнэрт амин хүчлүүд дэх пептидийн холбоог тасалдаг. |
| Молекулын жин | |
| Трипсиний молекул жин 23.3 к Да. | Химотрипсиний молекул жин 25.6 к Да. |
| Субстрат | |
| Нийлмэл уургууд нь амин хүчлүүдийн мономерт шингэж, нарийн гэдсэнд шингэдэг. | Тирозин, триптофан, фенилаланин зэрэг үнэрт амин хүчлүүдийн субстрат нь химотрипсин дээр ажилладаг. |
| Ферментийн зимоген хэлбэр | |
| Трипсиноген нь трипсиний идэвхгүй хэлбэр юм. | Химотрипсиноген нь химотрипсиний идэвхгүй хэлбэр юм. |
| Идэвхжүүлэгчид | |
| Лантанидууд нь трипсин идэвхжүүлэгч юм. | Цетилттриметиламмонийн бромид, Додецилттриметиламмонийн бромид, Гексадецилттриметиламмонийн бромид, Тетрабутиламмонийн бромид нь химотрипсиныг идэвхжүүлдэг. |
|
Дарангуйлагч |
|
| DFP, апротинин, Ag+, бензамидин, EDTA нь трипсин дарангуйлагч юм. | Пептидил альдегид, борын хүчил, кумарины деривативууд нь химотрипсин дарангуйлагч юм. |
Товч мэдээлэл – Трипсин ба химотрипсин
Пептидаза буюу уураг задлагч ферментүүд нь пептидийн бондын гидролизээр уураг задалдаг. Трипсин нь үндсэн амин хүчлүүдийн пептидийн холбоог салгадаг бол химотрипсин нь үнэрт амин хүчлийн үлдэгдэл дэх пептидийн холбоог тасалдаг. Хоёр фермент нь серин пептидаза бөгөөд үндсэн рН орчинд нарийн гэдсэнд үйлчилдэг. Одоогийн байдлаар эдгээр ферментүүд нь үйлдвэрлэлийн өндөр ач холбогдолтой тул янз бүрийн бактери, мөөгөнцрийн төрлүүдийг ашиглан рекомбинант ДНХ технологийг ашиглан трипсин, химотрипсин үйлдвэрлэх талаар олон судалгаа хийж байна. Энэ бол трипсин ба химотрипсин хоёрын ялгаа юм.
Трипсин ба Химотрипсин-ийн PDF хувилбарыг татаж авах
Та энэ нийтлэлийн PDF хувилбарыг татаж аваад офлайн зорилгоор ашиглах боломжтой. PDF хувилбарыг эндээс татаж авна уу Трипсин ба химотрипсин хоёрын ялгаа
