Гол ялгаа – Кд ба км
Kd ба Km нь тэнцвэрийн тогтмолууд юм. Kd болон Km-ийн гол ялгаа нь Kd нь термодинамик тогтмол, харин Km нь термодинамикийн тогтмол биш юм.
Kd нь диссоциацын тогтмолыг хэлдэг бол Km нь Михаэлис тогтмол юм. Энэ хоёр тогтмол үзүүлэлт нь ферментийн урвалын тоон шинжилгээнд маш чухал юм.
Kd гэж юу вэ?
Kd нь диссоциацийн тогтмол юм. Үүнийг тэнцвэрийн системд ашигладаг тул тэнцвэрийн диссоциацийн тогтмол гэж нэрлэдэг. Диссоциацийн тогтмол гэдэг нь том нэгдэл нь буцах замаар жижиг бүрэлдэхүүн хэсгүүдэд хувирдаг урвалуудын тэнцвэрийн тогтмол юм. Энэ хувиргалтын үйл явцыг мөн диссоциаци гэж нэрлэдэг. Ионы молекул үргэлж иондоо задардаг. Дараа нь диссоциацийн тогтмол буюу Kd нь уусмал дахь тодорхой бодис ион болон хуваагдах хэмжээг илэрхийлдэг хэмжигдэхүүн юм. Энэ нь тус тусын ионуудын концентрацийн үржвэрийг салаагүй молекулын концентрацид хуваасантай тэнцүү байна.
AB ↔ A + B
Дээрх ерөнхий урвалд диссоциацийн тогтмол Kd-ийг доорх байдлаар өгч болно.
Kd=[A][B] / [AB].
Түүнээс гадна хэрэв стехиометрийн хамаарал байгаа бол тэгшитгэлд стехиометрийн коэффициентүүдийг оруулах ёстой.
xAB ↔ aA + bB
Дээрх урвалын диссоциацийн тогтмолын тэгшитгэл, Kd дараах байдалтай байна:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Ялангуяа биохимийн хэрэглээнд Kd нь ферментийн оролцоотой химийн урвалаар өгөгдсөн бүтээгдэхүүний хэмжээг тодорхойлоход тусалдаг. Ферментийн урвалын Kd нь лиганд-рецепторын хамаарлыг илэрхийлдэг. Өөрөөр хэлбэл, энэ нь субстратын ферментийн рецептороос гарах чадварыг илэрхийлдэг. Нөгөө талаас, энэ нь субстрат ферменттэй хэр хүчтэй холбогддогийг тодорхойлдог.
Км гэж юу вэ?
Км нь Михаэлисын тогтмол юм. Kd-ээс ялгаатай нь Km нь кинетик тогтмол юм. Үүний гол хэрэглээ нь ферментийн кинетикт, өөрөөр хэлбэл субстратын ферменттэй холбогдох ойр байдлыг тодорхойлоход оршино. Тогтмолыг субстратын концентрацийг ферментийн оролцоотой урвалын хурдтай холбох замаар илэрхийлнэ. Үүний дагуу Михаэлийн тогтмол буюу Km нь урвалын хурд хамгийн дээд хурдынхаа хагаст хүрэх үед субстратын концентрацийг хэлнэ.
Зураг 1: Ферментийн урвал дахь урвалын хурд ба субстратын концентрацийн хоорондын хамаарал.
Фермент (E) ба субстрат (S) хоорондын урвалын үед бүтээгдэхүүн (P) үүсэх нь дараах байдалтай байна:
E + S ↔ E-S цогцолбор ↔ E + P
Хэрэв дээрх урвалын тэнцвэрийн тогтмолууд дараах байдалтай байвал та эдгээр тогтмолуудаас Km-ийг гаргаж болно.
Км=K-1 + K+2 / K+1
Майклын үзэл баримтлалын дагуу км-ийг тодорхойлох
Michaelis субстратын концентраци [S] болон урвалын хамгийн дээд хурд болох Vmax-ийг ашиглан хамаарлыг боловсруулсан. Ферментийн урвалын субстратын концентраци болон Km хоорондын хамаарал дараах байдалтай байна:
v=Vmax[S] / км + [S]
v нь ямар ч үеийн хурд, харин [S] нь тухайн үеийн субстратын концентраци, Vmax нь урвалын хамгийн дээд хурд юм. Km нь урвал дахь ферментийн Михаэлис тогтмол юм. Михаэлис тогтмолын утга нь ферментээс хамаарна. Үүний үр дүнд Km-ийн бага утга нь фермент бага хэмжээний субстратаар ханасан болохыг харуулж байна. Дараа нь Vmax-ийг субстратын бага концентрацид авна. Үүний эсрэгээр, өндөр Km-ийн утга нь ферментийг ханасан болгохын тулд их хэмжээний субстрат шаарддаг болохыг харуулж байна.
Кд ба Км хоёрын ялгаа юу вэ?
Kd vs Km |
|
| Kd нь диссоциацийн тогтмол. | Км нь Михаэлис тогтмол. |
| Байгаль | |
| Kd нь термодинамик тогтмол. | Км бол кинетик тогтмол. |
| Дэлгэрэнгүй | |
| Kd нь субстратын ферменттэй ойр дотно байдлыг илэрхийлдэг. | Км нь субстратын концентраци болон урвалын хурд хоорондын хамаарлыг илэрхийлнэ. |
Хураангуй – Кд ба км
Kd ба Km нь ферментийн урвалын шинж чанарыг тодорхойлдог тэнцвэрийн тогтмолууд юм. Kd болон Km-ийн гол ялгаа нь Kd нь термодинамик тогтмол, харин Km нь термодинамикийн тогтмол биш юм.
